Chemiluminescence and Chemiluminescence Resonance Energy Transfer (CRET) Aptamer Sensors Using Catalytic Hemin/G-Quadruplexes
Source abstract
Abstract
The incorporation of hemin into the thrombin/G-quadruplex aptamer assembly or into the ATP/G-quadruplex nanostructure yields active DNAzymes that catalyze the generation of chemiluminescence. These catalytic processes enable the detection of thrombin and ATP with detection limits corresponding to 200 pM and 10 μM, respectively. The conjugation of the antithrombin or anti-ATP aptamers to CdSe/ZnS semiconductor quantum dots (QDs) allowed the detection of thrombin or ATP through the luminescence of the QDs that is powered by a chemiluminescence resonance energy-transfer (CRET) process stimulated by the hemin/G-quadruplex/thrombin complex or the hemin/G-quadruplex/ATP nanostructure, in the presence of luminol/H(2)O(2). The advantages of applying the CRET process for the detection of thrombin or ATP, by the resulting hemin/G-quadruplex DNAzyme structures, are reflected by low background signals and the possibility to develop multiplexed aptasensor assays using different sized QDs.
Source: openalex_inverted_index · Quality: baseline
Research context
OpenAlex topics: Intelligence, Security, War Strategy
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Affiliations
Institute of Chemistry, Center for Nanoscience and Nanotechnology, The Hebrew University of Jerusalem, Jerusalem 91904, Israel.
References (52)
Show source-provided references
1. Iliuk A. B. · Anal. Chem. · 2011 · 83 · 444010.1021/ac201057w ↗
2. Keefe A. D. · Nat. Rev. Drug Discovery · 2010 · 9 · 53710.1038/nrd3141 ↗
3. Fang X. · Acc. Chem. Res. · 2010 · 43 · 4810.1021/ar900101s ↗
4. Wang J. · J. Am. Chem. Soc. · 2003 · 125 · 321410.1021/ja029668z ↗
5. Swensen J. S. · J. Am. Chem. Soc. · 2009 · 131 · 426210.1021/ja806531z ↗
6. Wang H. · ACS Nano · 2009 · 3 · 245110.1021/nn9006303 ↗
7. Liu J. · Chem. Rev. · 2009 · 109 · 194810.1021/cr030183i ↗
8. Zheng D. · Nano Lett. · 2009 · 9 · 325810.1021/nl901517b ↗
9. Tang Z. · J. Am. Chem. Soc. · 2008 · 130 · 1126810.1021/ja804119s ↗
10. Liss M. · Anal. Chem. · 2002 · 74 · 448810.1021/ac011294p ↗
11. Sharon E. · Electroanalysis · 2009 · 21 · 129110.1002/elan.200804565 ↗
12. Li Y. · Anal. Chem. · 2007 · 79 · 108210.1021/ac061849m ↗
13. Baldrich E. · Anal. Chem. · 2005 · 77 · 477410.1021/ac0502450 ↗
14. Levy M. · ChemBioChem · 2005 · 6 · 216310.1002/cbic.200500218 ↗
15. Polsky R. · Anal. Chem. · 2006 · 78 · 226810.1021/ac0519864 ↗
16. Höbartner C. · Biopolymers · 2007 · 87 · 27910.1002/bip.20813 ↗
17. Willner I. · Chem. Soc. Rev. · 2008 · 37 · 115310.1039/b718428j ↗
18. Zhang X.-B. · Annu. Rev. Anal. Chem. · 2011 · 4 · 10510.1146/annurev.anchem.111808.073617 ↗
19. Travascio P. · Chem. Biol. · 1998 · 5 · 50510.1016/S1074-5521(98)90006-0 ↗
20. Travascio P. · Chem. Biol. · 1999 · 6 · 77910.1016/S1074-5521(99)80125-2 ↗
21. Teller C. · Anal. Chem. · 2009 · 81 · 911410.1021/ac901773b ↗
22. Pelossof G. · Anal. Chem. · 2010 · 82 · 439610.1021/ac100095u ↗
23. Pelossof G. · Chem.—Eur. J. · 2011 · 17 · 890410.1002/chem.201100601 ↗
24. Xiao Y. · ChemBioChem · 2004 · 5 · 37410.1002/cbic.200300794 ↗
25. Li T. · Chem. Commun. · 2008 · 365410.1039/b805565c ↗
26. Li T. · Chem. Commun. · 2008 · 552010.1039/b809296f ↗
27. Bi S. · Anal. Chem. · 2010 · 82 · 944710.1021/ac1021198 ↗
28. Elbaz J. · Chem.—Eur. J. · 2009 · 15 · 341110.1002/chem.200802004 ↗
29. Li D. · J. Am. Chem. Soc. · 2007 · 129 · 580410.1021/ja070180d ↗
30. Medintz I. L. · Nat. Mater. · 2005 · 4 · 43510.1038/nmat1390 ↗
31. Freeman R. · 2010 · 45510.1002/9783527631544.ch6 ↗
32. Resch-Genger U. · Nat. Methods · 2008 · 5 · 76310.1038/nmeth.1248 ↗
33. Gao Y. · Small · 2011 · 7 · 13710.1002/smll.201000909 ↗
34. Liu J. · Anal. Chem. · 2010 · 82 · 623710.1021/ac101065b ↗
35. Jennings T. L. · ACS Nano · 2011 · 5 · 557910.1021/nn201050g ↗
36. Medintz I. L. · Nat. Mater. · 2006 · 5 · 58110.1038/nmat1676 ↗
37. Geißler D. · Angew. Chem., Int. Ed. · 2010 · 49 · 139610.1002/anie.200906399 ↗
38. Freeman R. · J. Am. Chem. Soc. · 2011 · 133 · 1159710.1021/ja202639m ↗
39. Huang X. · Angew. Chem., Int. Ed. · 2006 · 45 · 514010.1002/anie.200601196 ↗
40. So M. K. · Nat. Biotechnol. · 2006 · 24 · 33910.1038/nbt1188 ↗
41. Choi J. H. · J. Am. Chem. Soc. · 2006 · 128 · 1558410.1021/ja066506k ↗
42. Bagalkot V. · Nano Lett. · 2007 · 7 · 306510.1021/nl071546n ↗
43. Sharon E. · Anal. Chem. · 2010 · 82 · 707310.1021/ac101456x ↗
44. Golub E. · Anal. Chem. · 2009 · 81 · 929110.1021/ac901551q ↗
45. Freeman R. · Analyst · 2009 · 134 · 65310.1039/b822836c ↗
46. Pavlov V. · J. Am. Chem. Soc. · 2004 · 126 · 1176810.1021/ja046970u ↗
47. Xiao Y. · Angew. Chem., Int. Ed. · 2005 · 44 · 545610.1002/anie.200500989 ↗
48. Gill R. · Small · 2006 · 2 · 103710.1002/smll.200600133 ↗
49. Lin C. · Angew. Chem., Int. Ed. · 2006 · 45 · 529610.1002/anie.200600438 ↗
50. Huang Y. C. · J. Am. Chem. Soc. · 2008 · 130 · 802310.1021/ja8011066 ↗
51. Bock L. C. · Nature · 1992 · 355 · 56410.1038/355564a0 ↗
52. Huizenga D. E. · Biochemistry · 1995 · 34 · 65610.1021/bi00002a033 ↗