journal article·2011-12-15Open access

Nanomechanics of Streptavidin Hubs for Molecular Materials

Minkyu Kim, Chien‐Chung Wang, Fabrizio Benedetti, Mahir Rabbi, Vann Bennett, Piotr E. Marszalek

Advanced Materials· Volume 23· Issue 47

Abstract

A new strategy is reported for creating protein-based nanomaterials by genetically fusing large polypeptides to monomeric streptavidin and exploiting the propensity of streptavidin monomers(SM) to self-assemble into stable tetramers. We have characterized the mechanical properties of streptavidin-linked structures and measured, for the first time, the mechanical strength of streptavidin tetramers themselves. Using streptavidin tetramers as molecular hubs offers a unique opportunity to create a variety of well-defined, self-assembled protein-based (nano)materials with unusual mechanical properties.
Source: europepmc · Quality: candidate unverified · Source record ↗

Research context

OpenAlex topics: Force Microscopy Techniques and Applications · Molecular Junctions and Nanostructures · Biotin and Related Studies

SciVX discovery tags are terminology-based. OpenAlex topics are source-provided classifications.

References (56)

Show source-provided references
1. 10.1038/2160710.1038/21607 ↗
2. 10.1038/nature0238810.1038/nature02388 ↗
3. 10.1038/nature0902410.1038/nature09024 ↗
4. 10.1021/ar100057a10.1021/ar100057a ↗
5. 10.1126/science.115512210.1126/science.1155122 ↗
6. 10.1038/nature0596810.1038/nature05968 ↗
7. 10.1038/nmat85810.1038/nmat858 ↗
8. 10.1039/b917574c10.1039/b917574c ↗
9. 10.1021/nl103567y10.1021/nl103567y ↗
10. 10.1007/3-540-49522-3_1710.1007/3-540-49522-3_17 ↗
11. 10.1016/j.copbio.2005.06.00910.1016/j.copbio.2005.06.009 ↗
12. 10.1038/nature0443710.1038/nature04437 ↗
13. 10.1016/j.bpj.2010.02.05410.1016/j.bpj.2010.02.054 ↗
14. 10.1038/nbt1291-137810.1038/nbt1291-1378 ↗
15. 10.1073/pnas.90.9.381110.1073/pnas.90.9.3811 ↗
16. 10.1016/S0076-6879(00)26061-810.1016/S0076-6879(00)26061-8 ↗
17. 10.1016/0003-9861(64)90150-X10.1016/0003-9861(64)90150-X ↗
18. 10.1093/nar/14.4.187110.1093/nar/14.4.1871 ↗
19. Pahler A. · J. Biol. Chem. · 1987 · 262 · 1393310.1016/S0021-9258(18)47884-2 ↗
20. 10.1073/pnas.86.7.219010.1073/pnas.86.7.2190 ↗
21. 10.1126/science.291172210.1126/science.2911722 ↗
22. 10.1016/S1050-3862(99)00041-810.1016/S1050-3862(99)00041-8 ↗
23. 10.1529/biophysj.105.07206610.1529/biophysj.105.072066 ↗
24. 10.1016/S0022-2836(02)00306-610.1016/S0022-2836(02)00306-6 ↗
25. 10.1126/science.815362810.1126/science.8153628 ↗
26. 10.1126/science.793966010.1126/science.7939660 ↗
27. 10.1038/2787310.1038/27873 ↗
28. 10.1038/1621910.1038/16219 ↗
29. 10.1016/j.micron.2006.06.01410.1016/j.micron.2006.06.014 ↗
30. 10.1016/S0006-3495(95)80083-410.1016/S0006-3495(95)80083-4 ↗
31. 10.1016/S0079-6107(00)00014-610.1016/S0079-6107(00)00014-6 ↗
32. 10.1016/S0006-3495(97)78804-010.1016/S0006-3495(97)78804-0 ↗
33. 10.1126/science.271.5251.99710.1126/science.271.5251.997 ↗
34. 10.1096/fasebj.11.5.914150010.1096/fasebj.11.5.9141500 ↗
35. 10.1016/0065-227X(96)81668-610.1016/0065-227X(96)81668-6 ↗
36. 10.1126/science.270.5234.29310.1126/science.270.5234.293 ↗
37. 10.1038/nature0093810.1038/nature00938 ↗
38. 10.1126/science.276.5315.110910.1126/science.276.5315.1109 ↗
39. 10.1038/nature0151710.1038/nature01517 ↗
40. 10.1073/pnas.96.7.369410.1073/pnas.96.7.3694 ↗
41. 10.1038/4708310.1038/47083 ↗
42. 10.1016/j.bpj.2011.01.01110.1016/j.bpj.2011.01.011 ↗
43. 10.1021/nn900294n10.1021/nn900294n ↗
44. 10.1016/j.sbi.2009.09.00510.1016/j.sbi.2009.09.005 ↗
45. 10.1074/jbc.M50173320010.1074/jbc.M501733200 ↗
46. 10.1038/nbt1195-119810.1038/nbt1195-1198 ↗
47. 10.1038/nbt0896-100710.1038/nbt0896-1007 ↗
48. 10.1110/ps.8.4.92110.1110/ps.8.4.921 ↗
49. 10.1006/jmbi.1996.006110.1006/jmbi.1996.0061 ↗
50. 10.1110/ps.415010210.1110/ps.4150102 ↗
51. 10.1093/protein/10.8.97510.1093/protein/10.8.975 ↗
52. 10.1016/S0968-0896(98)00125-410.1016/S0968-0896(98)00125-4 ↗
53. 10.1110/ps.021270210.1110/ps.0212702 ↗
54. 10.1038/2532210.1038/25322 ↗
55. Rabbi M. · 2008 · 371
56. 10.1002/978047031684910.1002/9780470316849 ↗