journal article·2014-11-25

Structure and Biomedical Applications of Amyloid Oligomer Nanoparticles

Senthil T. Kumar, Jessica Meinhardt, Ann-Kathrin Fuchs, Tobias Aumüller, Jörg Leppert, Berthold Büchele, Uwe Knüpfer, Ramadurai Ramachandran, Jay Kant Yadav, Erik Prell, Isabel Morgado, Oliver Ohlenschläger, Uwe Horn, Thomas Simmet, Matthias Görlach, Marcus Fändrich

ACS Nano· Volume 8· Issue 11
Publisher page

Abstract

Amyloid oligomers are nonfibrillar polypeptide aggregates linked to diseases, such as Alzheimer's and Parkinson's. Here we show that these aggregates possess a compact, quasi-crystalline architecture that presents significant nanoscale regularity. The amyloid oligomers are dynamic assemblies and are able to release their individual subunits. The small oligomeric size and spheroid shape confer diffusible characteristics, electrophoretic mobility, and the ability to enter hydrated gel matrices or cells. We finally showed that the amyloid oligomers can be labeled with both fluorescence agents and iron oxide nanoparticles and can target macrophage cells. Oligomer amyloids may provide a new biological nanomaterial for improved targeting, drug release, and medical imaging.
Source: openalex_inverted_index · Quality: baseline

Research context

OpenAlex topics: Alzheimer's disease research and treatments · Supramolecular Self-Assembly in Materials · Nanocluster Synthesis and Applications

SciVX discovery tags are terminology-based. OpenAlex topics are source-provided classifications.

Affiliations

Institute for Pharmaceutical Biotechnology, Ulm University, 89081 Ulm, Germany

Leibniz Institute for Age Research, Fritz-Lipmann Institute (FLI), 07745 Jena, Germany

Institute of Pharmacology of Natural Products and Clinical Pharmacology, Ulm University, 89081 Ulm, Germany

Leibniz Institute for Natural Product Research and Infection Biology, Hans-Knöll Institute (HKI), 07745 Jena, Germany

Department of Bioorganic Chemistry, Leibniz Institute of Plant Biochemistry, D-06120 Halle, Germany

Institute for Biochemistry und Biotechnology, Martin Luther University Halle-Wittenberg, D-06120 Halle, Germany

Funding

Deutsche Forschungsgemeinschaft · Bundesministerium für Bildung und Forschung · Deutsch Bundeslandes Sachsen-Anhalt

References (71)

Show source-provided references
1. Chiti F. · Annu. Rev. Biochem. · 2006 · 75 · 33310.1146/annurev.biochem.75.101304.123901 ↗
2. Toyama B. H. · Annu. Rev. Biochem. · 2011 · 80 · 55710.1146/annurev-biochem-090908-120656 ↗
3. Kapurniotu A. · Chem. Biol. · 2004 · 11 · 147610.1016/j.chembiol.2004.11.003 ↗
4. Fändrich M. · J. Mol. Biol. · 2012 · 421 · 42710.1016/j.jmb.2012.01.006 ↗
5. Glabe C. G. · J. Biol. Chem. · 2008 · 283 · 2963910.1074/jbc.R800016200 ↗
6. Kayed R. · Science · 2003 · 300 · 48610.1126/science.1079469 ↗
7. Haass C. · Nat. Rev. Mol. Cell Biol. · 2007 · 8 · 10110.1038/nrm2101 ↗
8. Campioni S. · Nat. Chem. Biol. · 2010 · 6 · 14010.1038/nchembio.283 ↗
9. Bolognesi B. · ACS Chem. Biol. · 2010 · 5 · 73510.1021/cb1001203 ↗
10. Krishnan R. · Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. · 2012 · 109 · 1117210.1073/pnas.1209527109 ↗
11. Nelson R. · Curr. Opin. Struct. Biol. · 2006 · 16 · 26010.1016/j.sbi.2006.03.007 ↗
12. Makin O. S. · FEBS J. · 2005 · 272 · 595010.1111/j.1742-4658.2005.05025.x ↗
13. Glabe C. G. · Neurobiol. Aging · 2006 · 27 · 57010.1016/j.neurobiolaging.2005.04.017 ↗
14. Linse S. · Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. · 2007 · 104 · 869110.1073/pnas.0701250104 ↗
15. Knowles T. P. · Nat. Nanotechnol. · 2011 · 6 · 46910.1038/nnano.2011.102 ↗
16. Fowler D. M. · Trends Biochem. Sci. · 2007 · 32 · 21710.1016/j.tibs.2007.03.003 ↗
17. Greenwald J. · Structure · 2010 · 18 · 124410.1016/j.str.2010.08.009 ↗
18. Dueholm M. S. · Mol. Microbiol. · 2010 · 77 · 100910.1111/j.1365-2958.2010.07269.x ↗
19. Scheibel T. · Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. · 2003 · 100 · 452710.1073/pnas.0431081100 ↗
20. Cherny I. · Angew. Chem., Int. Ed. · 2008 · 47 · 406210.1002/anie.200703133 ↗
21. Reches M. · Science · 2003 · 300 · 62510.1126/science.1082387 ↗
22. Banwell E. F. · Nat. Mater. · 2009 · 8 · 59610.1038/nmat2479 ↗
23. Toyama B. H. · Annu. Rev. Biochem. · 2011 · 80 · 55710.1146/annurev-biochem-090908-120656 ↗
24. Fändrich M. · Trends Biochem. Sci. · 2011 · 36 · 33810.1016/j.tibs.2011.02.002 ↗
25. Schmidt M. · Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. · 2009 · 106 · 1981310.1073/pnas.0905007106 ↗
26. Sachse C. · Angew. Chem., Int. Ed. · 2010 · 49 · 132110.1002/anie.200904781 ↗
27. Knowles T. P. · Science · 2007 · 318 · 190010.1126/science.1150057 ↗
28. Chimon S. · Nat. Struct. Mol. Biol. · 2007 · 14 · 115710.1038/nsmb1345 ↗
29. Ahmed M. · Nat. Struct. Mol. Biol. · 2010 · 17 · 56110.1038/nsmb.1799 ↗
30. Haupt C. · Angew. Chem., Int. Ed. · 2012 · 51 · 157610.1002/anie.201105638 ↗
31. Lopez Del Amo J. M. · J. Mol. Biol. · 2012 · 421 · 51710.1016/j.jmb.2012.01.013 ↗
32. Laganowsky A. · Science · 2012 · 335 · 122810.1126/science.1213151 ↗
33. Pedersen J. S. · FEBS J. · 2010 · 277 · 459110.1111/j.1742-4658.2010.07888.x ↗
34. Habicht G. · Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. · 2007 · 104 · 1923210.1073/pnas.0703793104 ↗
35. Stroud J. C. · Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. · 2012 · 109 · 771710.1073/pnas.1203193109 ↗
36. Hoshino M. · Biochim. Biophys. Acta, Biomembr. · 2007 · 1768 · 188610.1016/j.bbamem.2007.03.001 ↗
37. Vilar M. · Methods Mol. Biol. · 2012 · 849 · 18510.1007/978-1-61779-551-0_13 ↗
38. Pan J. · Biochemistry · 2012 · 51 · 369410.1021/bi3002049 ↗
39. Luhrs T. · Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. · 2005 · 102 · 1734210.1073/pnas.0506723102 ↗
40. Meinhardt J. · J. Mol. Biol. · 2009 · 386 · 86910.1016/j.jmb.2008.11.005 ↗
41. Colletier J. P. · Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. · 2011 · 108 · 1693810.1073/pnas.1112600108 ↗
42. Kodali R. · J. Mol. Biol. · 2010 · 401 · 50310.1016/j.jmb.2010.06.023 ↗
43. Scheidt H. A. · Angew. Chem., Int. Ed. · 2011 · 50 · 283710.1002/anie.201007265 ↗
44. Kanwar R. K. · Nanomedicine · 2012 · 7 · 89910.2217/nnm.12.57 ↗
45. Soppimath K. S. · J. Controlled Release · 2001 · 70 · 110.1016/S0168-3659(00)00339-4 ↗
46. Maji S. K. · PLoS Biol. · 2008 · 6 · e1710.1371/journal.pbio.0060017 ↗
47. Maji S. K. · Science · 2009 · 325 · 32810.1126/science.1173155 ↗
48. Panyam J. · Adv. Drug Delivery Rev. · 2003 · 55 · 32910.1016/S0169-409X(02)00228-4 ↗
49. Paul D. R. · Polymer · 2008 · 49 · 318710.1016/j.polymer.2008.04.017 ↗
50. Ehrnhoefer D. E. · Nat. Struct. Mol. Biol. · 2008 · 15 · 55810.1038/nsmb.1437 ↗
51. Wynn T. A. · Nature · 2013 · 496 · 44510.1038/nature12034 ↗
52. Libby P. · J. Nucl. Med. · 2010 · 51 · 33S10.2967/jnumed.109.069633 ↗
53. Pankhurst Q. A. · J. Phys. D: Appl. Phys. · 2003 · 36 · R16710.1088/0022-3727/36/13/201 ↗
54. Ittrich H. · Rofo · 2013 · 185 · 114910.1055/s-0033-1335438 ↗
55. Kooi M. E. · Circulation · 2003 · 107 · 245310.1161/01.CIR.0000068315.98705.CC ↗
56. Cohen Tervaert J. W. · Best Pract. Res. Clin. Rheumatol. · 2013 · 27 · 3310.1016/j.berh.2012.12.004 ↗
57. Christopeit T. · Protein Sci. · 2005 · 14 · 212510.1110/ps.051470405 ↗
58. Garvey M. · Biochem. Biophys. Res. Commun. · 2011 · 409 · 38510.1016/j.bbrc.2011.04.141 ↗
59. Schanda P. · J. Biomol. NMR · 2005 · 33 · 19910.1007/s10858-005-4425-x ↗
60. Bartels C. · J. Biomol. NMR · 1995 · 5 · 110.1007/BF00417486 ↗
61. Delaglio F. · J. Biomol. NMR · 1995 · 6 · 27710.1007/BF00197809 ↗
62. Ollesch J. · Appl. Spectrosc. · 2007 · 61 · 102510.1366/000370207782217680 ↗
63. Fändrich M. · EMBO J. · 2002 · 21 · 568210.1093/emboj/cdf573 ↗
64. Dresco P. A. · Langmuir · 1999 · 15 · 194510.1021/la980971g ↗
65. Mosbach K. · Nat. Biotechnol. · 1996 · 14 · 16310.1038/nbt0296-163 ↗
66. Cai D. · Nat. Nanotechnol. · 2010 · 5 · 59710.1038/nnano.2010.114 ↗
67. Cuaz-Perolin C. · Arterioscler., Thromb., Vasc. Biol. · 2008 · 28 · 27210.1161/ATVBAHA.107.155606 ↗
68. Lunov O. · Biomaterials · 2010 · 31 · 506310.1016/j.biomaterials.2010.03.023 ↗
69. Lunov O. · Biomaterials · 2010 · 31 · 901510.1016/j.biomaterials.2010.08.003 ↗
70. Lunov O. · Biomaterials · 2011 · 32 · 54710.1016/j.biomaterials.2010.08.111 ↗
71. Scheidt H. A. · J. Biol. Chem. · 2012 · 287 · 201710.1074/jbc.M111.308619 ↗