journal article·2014-08-26Open access

Multifunctional Biosensor Based on Localized Surface Plasmon Resonance for Monitoring Small Molecule–Protein Interaction

Joana Rafaela Lara Guerreiro, Maj Frederiksen, Vladimir E. Bochenkov, Victor De Freitas, Maria Goreti Ferreira Sales, Duncan Steward Sutherland

ACS Nano· Volume 8· Issue 8

Abstract

We report an optical sensor based on localized surface plasmon resonance (LSPR) to study small-molecule protein interaction combining high sensitivity refractive index sensing for quantitative binding information and subsequent conformation-sensitive plasmon-activated circular dichroism spectroscopy. The interaction of α-amylase and a small-size molecule (PGG, pentagalloyl glucose) was log concentration-dependent from 0.5 to 154 μM. In situ tests were additionally successfully applied to the analysis of real wine samples. These studies demonstrate that LSPR sensors to monitor small molecule–protein interactions in real time and in situ, which is a great advance within technological platforms for drug discovery.
Source: openalex_inverted_index · Quality: baseline

Research context

OpenAlex topics: Advanced biosensing and bioanalysis techniques · Plasmonic and Surface Plasmon Research · Monoclonal and Polyclonal Antibodies Research

SciVX discovery tags are terminology-based. OpenAlex topics are source-provided classifications.

Affiliations

BioMark Sensor Research, Instituto Superior de Engenharia do Porto, 4200-072 Porto, Portugal

Departamento de Química, Centro de Investigação em Química, Faculdade de Ciências da Universidade do Porto, 4169-007 Porto, Portugal

Interdisciplinary Nanoscience Center (iNANO), Aarhus University, DK-8000 Aarhus, Denmark

Department of Chemistry, Lomonosov Moscow State University, 119991 Moscow, Russia

Funding

Directorate General for Employment, Social Affairs and Inclusion · Fundação para a Ciência e a Tecnologia

References (68)

Show source-provided references
1. Klotz I. M. · Acc. Chem. Res. · 1974 · 7 · 16210.1021/ar50077a006 ↗
2. Kaushansky A. · Nat. Protoc. · 2010 · 5 · 77310.1038/nprot.2010.36 ↗
3. Schreiber S. L. · Immunol. Today · 1992 · 13 · 13610.1016/0167-5699(92)90111-J ↗
4. Lomenick B. · ACS Chem. Biol. · 2011 · 6 · 3410.1021/cb100294v ↗
5. Woods L. A. · Nat. Chem. Biol. · 2011 · 7 · 73010.1038/nchembio.635 ↗
6. Bachovchin D. A. · Nat. Biotechnol. · 2009 · 27 · 38710.1038/nbt.1531 ↗
7. Collins I. · Nat. Chem. Biol. · 2006 · 2 · 68910.1038/nchembio840 ↗
8. Schenone M. · Nat. Chem. Biol. · 2013 · 9 · 23210.1038/nchembio.1199 ↗
9. Zheng S. · Talanta · 2010 · 82 · 80310.1016/j.talanta.2010.05.059 ↗
10. Haes A. J. · J. Am. Chem. Soc. · 2005 · 127 · 226410.1021/ja044087q ↗
11. Balamurugan S. · J. Mol. Recognit. · 2013 · 26 · 40210.1002/jmr.2278 ↗
12. Cottat M. · Plasmonics · 2013 · 8 · 69910.1007/s11468-012-9460-3 ↗
13. Haes A. J. · J. Am. Chem. Soc. · 2006 · 128 · 1090510.1021/ja063575q ↗
14. Mazzotta F. · Biosens. Bioelectron. · 2010 · 26 · 113110.1016/j.bios.2010.07.008 ↗
15. Feuz L. · Nano Lett. · 2012 · 12 · 87310.1021/nl203917e ↗
16. Emani N. K. · Nano Lett. · 2014 · 14 · 7810.1021/nl403253c ↗
17. Fang Z. Y. · Nano Lett. · 2014 · 14 · 29910.1021/nl404042h ↗
18. Zhang H. · Nano Lett. · 2012 · 12 · 339110.1021/nl3015632 ↗
19. Miller M. M. · J. Phys. Chem. B · 2005 · 109 · 2155610.1021/jp054227y ↗
20. Willets K. A. · Annu. Rev. Phys. Chem. · 2007 · 58 · 26710.1146/annurev.physchem.58.032806.104607 ↗
21. Anker J. N. · Nat. Mater. · 2008 · 7 · 44210.1038/nmat2162 ↗
22. Endo T. · Anal. Chem. · 2006 · 78 · 646510.1021/ac0608321 ↗
23. Gao M. · PLoS Comput. Biol. · 2013 · 9 · 1
24. Greenfield N. J. · Nat. Protoc. · 2006 · 1 · 273310.1038/nprot.2006.229 ↗
25. Zsila F. · Curr. Drug Discovery Technol. · 2004 · 1 · 13310.2174/1570163043335135 ↗
26. Zsila F. · Biomacromolecules · 2011 · 12 · 22110.1021/bm1012103 ↗
27. Siligardi G. · Biochim. Biophys. Acta, Biomembr. · 2014 · 1838 · 3410.1016/j.bbamem.2013.06.019 ↗
28. Pham C. L. L. · Proteins: Struct., Funct., Bioinf. · 2014 · 82 · 1010.1002/prot.24332 ↗
29. Jin K. S. · J. Phys. Chem. B · 2008 · 112 · 960310.1021/jp800120r ↗
30. Lipfert J. · Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. · 2007 · 36 · 30710.1146/annurev.biophys.36.040306.132655 ↗
31. Cote M. · Nature · 2011 · 477 · 34410.1038/nature10380 ↗
32. Srinivasan P. · Nat. Commun. · 2013 · 4 · 110.1038/ncomms3261 ↗
33. Anand P. · Cancer Lett. · 2008 · 267 · 13310.1016/j.canlet.2008.03.025 ↗
34. White A. W. · Expert Rev. Mol. Med. · 2008 · 10 · 110.1017/S1462399408000641 ↗
35. Selkoe D. J. · Nat. Cell Biol. · 2004 · 6 · 105410.1038/ncb1104-1054 ↗
36. Cirillo D. · RNA · 2013 · 19 · 12910.1261/rna.034777.112 ↗
37. Ryan D. P. · Curr. Opin. Struct. Biol. · 2005 · 15 · 44110.1016/j.sbi.2005.06.001 ↗
38. Lendel C. · Biochemistry · 2009 · 48 · 832210.1021/bi901285x ↗
39. Porat Y. · Chem. Biol. Drug Des. · 2006 · 67 · 2710.1111/j.1747-0285.2005.00318.x ↗
40. Di Pietrantonio F. · Biosens. Bioelectron. · 2013 · 41 · 32810.1016/j.bios.2012.08.046 ↗
41. Ai K. L. · J. Am. Chem. Soc. · 2009 · 131 · 949610.1021/ja9037017 ↗
42. Peng B. · ACS Nano · 2013 · 7 · 599310.1021/nn401685p ↗
43. Ryder A. G. · Curr. Opin. Chem. Biol. · 2005 · 9 · 48910.1016/j.cbpa.2005.07.001 ↗
44. Han X. X. · TrAC, Trends Anal. Chem. · 2012 · 38 · 6710.1016/j.trac.2012.05.006 ↗
45. de Freitas V. · Curr. Org. Chem. · 2012 · 16 · 72410.2174/138527212799958002 ↗
46. Lenlerpetersen P. · Eur. Respir. J. · 1994 · 7 · 94110.1183/09031936.94.07050941 ↗
47. Chiappelli F. · Bioinformation · 2006 · 1 · 33110.6026/97320630001331 ↗
48. Cozzone P. · Biochim. Biophys. Acta · 1970 · 200 · 59010.1016/0005-2795(70)90121-2 ↗
49. Larson S. B. · Biochemistry · 2010 · 49 · 310110.1021/bi902183w ↗
50. Gyemant G. · Biochim. Biophys. Acta, Proteins Proteomics · 2009 · 1794 · 29110.1016/j.bbapap.2008.10.012 ↗
51. de Moura C. F. G. · Eur. J. Cancer Prev. · 2013 · 22 · 46710.1097/CEJ.0b013e32835b6a94 ↗
52. McRae J. M. · Molecules · 2011 · 16 · 234810.3390/molecules16032348 ↗
53. Fredriksson H. · Adv. Mater. · 2007 · 19 · 429710.1002/adma.200700680 ↗
54. Ajandouz E. H. · Carbohydr. Res. · 1995 · 268 · 26710.1016/0008-6215(94)00335-D ↗
55. Hinterwirth H. · ACS Nano · 2013 · 7 · 112910.1021/nn306024a ↗
56. Hinrichsen E. L. · J. Stat. Phys. · 1986 · 44 · 79310.1007/BF01011908 ↗
57. Berova N. · 2000
58. Wiese S. · J. Sci. Food Agric. · 2009 · 89 · 3310.1002/jsfa.3407 ↗
59. Bian Q. Q. · Int. J. Biol. Macromol. · 2004 · 34 · 333
60. Maiti T. K. · Proteins: Struct., Funct., Bioinf. · 2006 · 64 · 35510.1002/prot.20995 ↗
61. Hasni I. · Food Chem. · 2011 · 126 · 63010.1016/j.foodchem.2010.11.087 ↗
62. Sreerama N. · Anal. Biochem. · 2000 · 287 · 24310.1006/abio.2000.4879 ↗
63. Wang J. · Nano Lett. · 2011 · 11 · 498510.1021/nl202940k ↗
64. Jiang X. · Biomacromolecules · 2005 · 6 · 4610.1021/bm049744l ↗
65. Abdulrahman N. A. · Nano Lett. · 2012 · 12 · 97710.1021/nl204055r ↗
66. Wu X. · J. Am. Chem. Soc. · 2013 · 135 · 1862910.1021/ja4095445 ↗
67. Slocik J. M. · Nano Lett. · 2011 · 11 · 70110.1021/nl1038242 ↗
68. Hendry E. · Nat. Nanotechnol. · 2010 · 5 · 78310.1038/nnano.2010.209 ↗