journal article·2009-04-28Open access

Rational Selection of Gold Nanorod Geometry for Label-Free Plasmonic Biosensors

Greg J. Nusz, Adam C. Curry, Stella M. Marinakos, Adam Wax, Ashutosh Chilkoti

ACS Nano· Volume 3· Issue 4

Abstract

We present the development of an analytical model that can be used for the rational design of a biosensor based on shifts in the local surface plasmon resonance (LSPR) of individual gold nanoparticles. The model relates the peak wavelength of light scattered by an individual plasmonic nanoparticle to the number of bound analyte molecules and provides an analytical formulation that predicts relevant figures-of-merit of the sensor such as the molecular detection limit (MDL) and dynamic range as a function of nanoparticle geometry and detection system parameters. The model calculates LSPR shifts for individual molecules bound by a nanorod, so that the MDL is defined as the smallest number of bound molecules that is measurable by the system, and the dynamic range is defined as the maximum number of molecules that can be detected by a single nanorod. This model is useful because it will allow a priori design of an LSPR sensor with figures-of-merit that can be optimized for the target analyte. This model was used to design an LSPR sensor based on biotin-functionalized gold nanorods that offers the lowest MDL for this class of sensors. The model predicts a MDL of 18 streptavidin molecules for this sensor, which is in good agreement with experiments and estimates. Further, we discuss how the model can be utilized to guide the development of future generations of LSPR biosensors.
Source: openalex_inverted_index · Quality: baseline

Research context

OpenAlex topics: Advanced biosensing and bioanalysis techniques · Plasmonic and Surface Plasmon Research · Gold and Silver Nanoparticles Synthesis and Applications

SciVX discovery tags are terminology-based. OpenAlex topics are source-provided classifications.

Affiliations

Department of Biomedical Engineering, Duke University, Durham, North Carolina 27708

References (78)

Show source-provided references
1. Yguerabide J. · Anal. Biochem. · 1998 · 262 · 15710.1006/abio.1998.2760 ↗
2. Alivisatos P. · Nat. Biotechnol. · 2004 · 22 · 4710.1038/nbt927 ↗
3. Penn S. G. · Curr. Opin. Chem. Biol. · 2003 · 7 · 60910.1016/j.cbpa.2003.08.013 ↗
4. Iqbal S. S. · Biosens. Bioelectron. · 2000 · 15 · 54910.1016/S0956-5663(00)00108-1 ↗
5. Mirkin C. A. · 2001 · 222 · U578
6. Schultz D. A. · Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. · 2000 · 97 · 99610.1073/pnas.97.3.996 ↗
7. Mie G. · Ann. Phys. · 1908 · 25 · 37710.1002/andp.19083300302 ↗
8. Yguerabide J. · Anal. Biochem. · 1998 · 262 · 13710.1006/abio.1998.2759 ↗
9. Kelly K. L. · J. Phys. Chem. B · 2003 · 107 · 66810.1021/jp026731y ↗
10. Khlebtsov N. G. · Opt. Spectrosc. · 2005 · 98 · 7710.1134/1.1858043 ↗
11. Mock J. J. · J. Chem. Phys. · 2002 · 116
12. Mock J. J. · Nano Lett. · 2003 · 3 · 48510.1021/nl0340475 ↗
13. Englebienne P. · Analyst · 1998 · 123 · 159910.1039/a804010i ↗
14. Nath N. · J. Fluoresc. · 2004 · 14 · 37710.1023/B:JOFL.0000031819.45448.dc ↗
15. Nath N. · Anal. Chem. · 2002 · 74 · 50410.1021/ac015657x ↗
16. Haes A. J. · J. Fluoresc. · 2004 · 14 · 35510.1023/B:JOFL.0000031817.35049.1f ↗
17. Frederix F. · Anal. Chem. · 2003 · 75 · 689410.1021/ac0346609 ↗
18. Dahlin A. · J. Am. Chem. Soc. · 2005 · 127 · 504310.1021/ja043672o ↗
19. Nusz G. J. · Anal. Chem. · 2008 · 80 · 98410.1021/ac7017348 ↗
20. Raschke G. · Nano Lett. · 2003 · 3 · 93510.1021/nl034223+ ↗
21. McFarland A. D. · Nano Lett. · 2003 · 3 · 105710.1021/nl034372s ↗
22. Rindzevicius T. · Nano Lett. · 2005 · 5 · 233510.1021/nl0516355 ↗
23. Sherry L. J. · Nano Lett. · 2006 · 6 · 206010.1021/nl061286u ↗
24. van Dijk M. A. · Acc. Chem. Res. · 2005 · 38 · 59410.1021/ar0401303 ↗
25. Sonnichsen C. · Appl. Phys. Lett. · 2000 · 77 · 294910.1063/1.1323553 ↗
26. Haes A. J. · J. Phys. Chem. B · 2004 · 108 · 696110.1021/jp036261n ↗
27. Haes A. J. · J. Phys. Chem. B · 2004 · 108 · 10910.1021/jp0361327 ↗
28. Evanoff D. D. · J. Phys. Chem. B · 2004 · 108 · 152210.1021/jp036899z ↗
29. Hao E. · J. Chem. Phys. · 2004 · 120 · 35710.1063/1.1629280 ↗
30. Imura K. · J. Am. Chem. Soc. · 2004 · 126 · 1273010.1021/ja047836c ↗
31. Stenberg E. · J. Colloid Interface Sci. · 1991 · 143 · 51310.1016/0021-9797(91)90284-F ↗
32. Vollmer F. · Appl. Phys. Lett. · 2002 · 80 · 405710.1063/1.1482797 ↗
33. Chumanov G. · J. Phys. Chem. · 1995 · 99 · 946610.1021/j100023a025 ↗
34. Nikoobakht B. · Chem. Mater. · 2003 · 15 · 195710.1021/cm020732l ↗
35. Chen C.-D. · Biosens. Bioelectron. · 2007 · 22 · 92610.1016/j.bios.2006.03.021 ↗
36. Marinakos S. M. · Anal. Chem. · 2007 · 79 · 527810.1021/ac0706527 ↗
37. Jana N. R. · J. Phys. Chem. B · 2001 · 105 · 406510.1021/jp0107964 ↗
38. Busbee B. D. · Adv. Mater. · 2003 · 15 · 41410.1002/adma.200390095 ↗
39. Sau T. K. · J. Am. Chem. Soc. · 2004 · 126 · 864810.1021/ja047846d ↗
40. Link S. · J. Phys. Chem. B · 1999 · 103 · 307310.1021/jp990183f ↗
41. Weissleder R. · Nat. Biotechnol. · 2001 · 19 · 31610.1038/86684 ↗
42. Jackson J. B. · Appl. Phys. Lett. · 2003 · 82 · 25710.1063/1.1534916 ↗
43. Hanarp P. · J. Phys. Chem. B · 2003 · 107 · 576810.1021/jp027562k ↗
44. Aizpurua J. · Phys. Rev. Lett. · 2003 · 9010.1103/PhysRevLett.90.057401 ↗
45. Raschke G. · Nano Lett. · 2004 · 4 · 185310.1021/nl049038q ↗
46. Hafner J. H. · Nano Lett. · 2004 · 4 · 235510.1021/nl048610a ↗
47. Novo C. · Phys. Chem. Chem. Phys. · 2006 · 8 · 354010.1039/b604856k ↗
48. Prescott S. W. · J. Appl. Phys. · 2006 · 9910.1063/1.2203212 ↗
49. Curry A. · Appl. Opt. · 2007 · 46 · 193110.1364/AO.46.001931 ↗
50. Curry A. · Opt. Express · 2005 · 13 · 266810.1364/OPEX.13.002668 ↗
51. Kuwata H. · Appl. Phys. Lett. · 2003 · 83 · 462510.1063/1.1630351 ↗
52. Xu X. D. · Adv. Funct. Mater. · 2006 · 16 · 217010.1002/adfm.200500878 ↗
53. Yan B. H. · J. Phys. Chem. B · 2003 · 107 · 915910.1021/jp035241i ↗
54. Link S. · J. Phys. Chem. B · 2005 · 109 · 1053110.1021/jp058091f ↗
55. Link S. · J. Phys. Chem. B · 1999 · 103 · 307310.1021/jp990183f ↗
56. Nath N. · Anal. Chem. · 2004 · 76 · 537010.1021/ac049741z ↗
57. Whitney A. V. · J. Phys. Chem. B · 2005 · 109 · 2052210.1021/jp0540656 ↗
58. Hicks E. M. · J. Phys. Chem. B · 2005 · 109 · 2235110.1021/jp0545400 ↗
59. Haes A. J. · J. Am. Chem. Soc. · 2002 · 124 · 1059610.1021/ja020393x ↗
60. Miller M. M. · J. Opt. A: Pure Appl. Opt. · 2006 · 8 · S23910.1088/1464-4258/8/4/S26 ↗
61. Miller M. M. · J. Phys. Chem. B · 2005 · 109 · 2155610.1021/jp054227y ↗
62. Neish C. S. · Br. J. Pharmacol. · 2002 · 135 · 194310.1038/sj.bjp.0704660 ↗
63. Jung L. S. · Langmuir · 1998 · 14 · 563610.1021/la971228b ↗
64. Chien F. C. · Opt. Lett. · 2006 · 31 · 18710.1364/OL.31.000187 ↗
65. Weber P. C. · Science · 1989 · 243 · 8510.1126/science.2911722 ↗
66. Hendrickson W. A. · Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. · 1989 · 86 · 219010.1073/pnas.86.7.2190 ↗
67. Hinrichsen E. L. · J. Stat. Phys. · 1986 · 44 · 79310.1007/BF01011908 ↗
68. Jung L. S. · Langmuir · 2000 · 16 · 942110.1021/la000144r ↗
69. Kim Y. P. · Anal. Chem. · 2007 · 79 · 137710.1021/ac0616005 ↗
70. Link S. · J. Chem. Phys. · 2001 · 114 · 236210.1063/1.1336140 ↗
71. Chang S. S. · Langmuir · 1999 · 15 · 70110.1021/la980929l ↗
72. Link S. · J. Phys. Chem. B · 1999 · 103 · 841010.1021/jp9917648 ↗
73. Muskens O. L. · J. Phys. Chem. C · 2008 · 112 · 891710.1021/jp8012865 ↗
74. Park H. S. · Langmuir · 2008 · 24 · 1383310.1021/la803363m ↗
75. Dahlin A. B. · Anal. Chem. · 2006 · 78 · 441610.1021/ac0601967 ↗
76. Jana N. R. · Adv. Mater. · 2001 · 13 · 138910.1002/1521-4095(200109)13:18<1389::AID-ADMA1389>3.0.CO;2-F ↗
77. Caruso F. · J. Am. Chem. Soc. · 1998 · 120 · 852310.1021/ja9815024 ↗
78. Buscher K. · Langmuir · 2002 · 18 · 358510.1021/la011682m ↗