Engineered Enzymes and Bioinspired Catalysts for Energy Conversion
Source abstract
Abstract
Metalloenzymes play critical roles in the environment by catalyzing redox reactions in biogeochemical cycles. The elucidation of structure–function relationships in these biocatalysts has provided a foundation for the development of bioinspired catalysts for fuel production and small-molecule activation. In this Perspective, we highlight developments in engineered biomolecular and bioinspired catalysts for the reduction of H+, O2, and CO2 and for the oxidation of H2 and H2O. The roles of proton transfers and second-sphere interactions in particular are highlighted.
Source: openalex_inverted_index · Quality: candidate unverified · Source record ↗
Research context
OpenAlex topics: Metalloenzymes and iron-sulfur proteins · Electrocatalysts for Energy Conversion · Metal-Catalyzed Oxygenation Mechanisms
SciVX discovery tags are terminology-based. OpenAlex topics are source-provided classifications.
Affiliations
Department of Chemistry, University of Rochester, Rochester, New York 14627, United States
Funding
Division of Chemistry · Basic Energy Sciences
References (99)
Show source-provided references
1. 10.1021/cr100182b10.1021/cr100182b ↗
2. 10.1021/jp805876e10.1021/jp805876e ↗
3. 10.1021/cr400665410.1021/cr4006654 ↗
4. 10.1021/cr400581410.1021/cr4005814 ↗
5. 10.1021/ja301802r10.1021/ja301802r ↗
6. 10.1016/j.bbamcr.2014.11.02110.1016/j.bbamcr.2014.11.021 ↗
7. 10.1021/cr050186q10.1021/cr050186q ↗
8. 10.1073/pnas.161996111410.1073/pnas.1619961114 ↗
9. 10.1021/ic500658x10.1021/ic500658x ↗
10. 10.1021/ja108787s10.1021/ja108787s ↗
11. 10.1021/ja503138p10.1021/ja503138p ↗
12. 10.1038/s41570-018-0032-810.1038/s41570-018-0032-8 ↗
13. 10.1021/ja406818h10.1021/ja406818h ↗
14. 10.1007/s00775-009-0574-910.1007/s00775-009-0574-9 ↗
15. 10.1021/ja954326x10.1021/ja954326x ↗
16. 10.1149/2.0481809jes10.1149/2.0481809jes ↗
17. 10.1021/ja202136y10.1021/ja202136y ↗
18. 10.1021/acs.inorgchem.5b0205410.1021/acs.inorgchem.5b02054 ↗
19. 10.1039/C8SC01948G10.1039/C8SC01948G ↗
20. 10.1016/j.jinorgbio.2011.07.01010.1016/j.jinorgbio.2011.07.010 ↗
21. 10.1021/ar900253e10.1021/ar900253e ↗
22. 10.1021/ic501014c10.1021/ic501014c ↗
23. 10.1039/C4CC06700B10.1039/C4CC06700B ↗
24. 10.1021/acscatal.8b0498110.1021/acscatal.8b04981 ↗
25. 10.1021/ic00236a00610.1021/ic00236a006 ↗
26. 10.1021/ja410592d10.1021/ja410592d ↗
27. 10.1021/ja056442y10.1021/ja056442y ↗
28. 10.1021/ja900483x10.1021/ja900483x ↗
29. 10.1021/ic502047q10.1021/ic502047q ↗
30. 10.1074/jbc.M111.30579710.1074/jbc.M111.305797 ↗
31. 10.1039/C6CY02579J10.1039/C6CY02579J ↗
32. 10.1073/pnas.141638111110.1073/pnas.1416381111 ↗
33. 10.1021/jacs.8b0598310.1021/jacs.8b05983 ↗
34. 10.1021/acs.inorgchem.5b0215710.1021/acs.inorgchem.5b02157 ↗
35. 10.1021/ar950153510.1021/ar9501535 ↗
36. 10.1021/cs501454y10.1021/cs501454y ↗
37. 10.1073/pnas.152183411210.1073/pnas.1521834112 ↗
38. 10.1073/pnas.141490811110.1073/pnas.1414908111 ↗
39. 10.1016/B978-0-08-097774-4.00806-810.1016/B978-0-08-097774-4.00806-8 ↗
40. 10.1021/jp505358410.1021/jp5053584 ↗
41. 10.1039/C7CP05448C10.1039/C7CP05448C ↗
42. 10.1021/acs.chemrev.7b0054210.1021/acs.chemrev.7b00542 ↗
43. 10.1039/C6TA08580F10.1039/C6TA08580F ↗
44. 10.1146/annurev-biophys-042910-15534110.1146/annurev-biophys-042910-155341 ↗
45. 10.1016/j.bbabio.2011.09.02010.1016/j.bbabio.2011.09.020 ↗
46. 10.1021/cr950051s10.1021/cr950051s ↗
47. 10.1039/C8SC05165H10.1039/C8SC05165H ↗
48. 10.1039/C5CS00923E10.1039/C5CS00923E ↗
49. 10.1021/ja001534310.1021/ja0015343 ↗
50. 10.1038/ncomms946710.1038/ncomms9467 ↗
51. 10.1038/nchem.264310.1038/nchem.2643 ↗
52. 10.1038/296683a010.1038/296683a0 ↗
53. 10.1007/s11120-008-9322-110.1007/s11120-008-9322-1 ↗
54. 10.1002/chem.20110282910.1002/chem.201102829 ↗
55. 10.1021/cr400415k10.1021/cr400415k ↗
56. 10.1021/bi980189f10.1021/bi980189f ↗
57. 10.1021/bi00167a03010.1021/bi00167a030 ↗
58. 10.1021/ic035080x10.1021/ic035080x ↗
59. 10.1021/jacs.7b1045210.1021/jacs.7b10452 ↗
60. 10.1021/jacs.8b0298310.1021/jacs.8b02983 ↗
61. 10.1073/pnas.080251210510.1073/pnas.0802512105 ↗
62. 10.1073/pnas.95.14.802010.1073/pnas.95.14.8020 ↗
63. 10.1021/jacs.7b0329210.1021/jacs.7b03292 ↗
64. 10.1074/jbc.M111.25221310.1074/jbc.M111.252213 ↗
65. 10.1021/ja106564a10.1021/ja106564a ↗
66. 10.1016/S0005-2728(00)00059-110.1016/S0005-2728(00)00059-1 ↗
67. 10.1038/nrm152510.1038/nrm1525 ↗
68. 10.1016/j.jphotobiol.2011.03.01710.1016/j.jphotobiol.2011.03.017 ↗
69. 10.1021/jacs.7b1305210.1021/jacs.7b13052 ↗
70. 10.1021/ja102376710.1021/ja1023767 ↗
71. 10.1073/pnas.070709210510.1073/pnas.0707092105 ↗
72. 10.1021/acs.chemrev.5b0012210.1021/acs.chemrev.5b00122 ↗
73. 10.1016/0010-8545(95)01147-H10.1016/0010-8545(95)01147-H ↗
74. 10.1039/C7GC00425G10.1039/C7GC00425G ↗
75. 10.1021/jacs.7b0304410.1021/jacs.7b03044 ↗
76. 10.1038/s41929-017-0004-210.1038/s41929-017-0004-2 ↗
77. 10.1021/ja409267p10.1021/ja409267p ↗
78. 10.1021/jacs.8b1149210.1021/jacs.8b11492 ↗
79. 10.1038/nature1399110.1038/nature13991 ↗
80. 10.1021/jacs.5b0476810.1021/jacs.5b04768 ↗
81. 10.1016/j.bbabio.2015.01.00610.1016/j.bbabio.2015.01.006 ↗
82. 10.1021/cs501515710.1021/cs5015157 ↗
83. 10.1021/cr400461p10.1021/cr400461p ↗
84. 10.1021/cr300463y10.1021/cr300463y ↗
85. 10.1021/ja00544a03510.1021/ja00544a035 ↗
86. 10.1039/C6CC03901D10.1039/C6CC03901D ↗
87. 10.1021/bi00016a00910.1021/bi00016a009 ↗
88. 10.1126/science.119145510.1126/science.1191455 ↗
89. 10.1016/j.bbabio.2013.04.00310.1016/j.bbabio.2013.04.003 ↗
90. 10.1021/ar300267m10.1021/ar300267m ↗
91. 10.1016/j.bioelechem.2017.12.00210.1016/j.bioelechem.2017.12.002 ↗
92. 10.1021/ja300990210.1021/ja3009902 ↗
93. 10.1073/pnas.080041510510.1073/pnas.0800415105 ↗
94. 10.1021/jacs.6b0198010.1021/jacs.6b01980 ↗
95. 10.1021/acscentsci.7b0060710.1021/acscentsci.7b00607 ↗
96. 10.1039/C5SC03169A10.1039/C5SC03169A ↗
97. 10.1021/acscatal.5b0170810.1021/acscatal.5b01708 ↗
98. 10.1126/science.122458110.1126/science.1224581 ↗
99. 10.1021/ja506193v10.1021/ja506193v ↗