journal article·2022

Programmed hierarchical radial association of anisotropic foldamer assemblies

Rokam Jeong, Jae-Hoon Eom, Jintaek Gong, Minsang Kang, Jaewook Kim, Hee-Seung Lee

Nanoscale· Volume 14· Issue 5
Publisher page

Abstract

Herein, we report the first example of a programmed radial assembly of anisotropic microparticles derived from a helical foldamer with a C-terminal cysteine residue. Surface-exposed thiols played a crucial role in facilitating the interparticle hydrogen bonding to form higher-order structures in an aqueous solution.
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Research context

OpenAlex topics: Supramolecular Self-Assembly in Materials · Chemical Synthesis and Analysis · Antimicrobial Peptides and Activities

SciVX discovery tags are terminology-based. OpenAlex topics are source-provided classifications.

Affiliations

Department of Chemistry and Center for Multiscale Chiral Architectures, Korea Advanced Institute of Science and Technology (KAIST), Yuseong-gu, Daejeon 34141, Republic of Korea

Funding

National Research Foundation of Korea

References (43)

Show source-provided references
1. Levy · Nature · 2008 · 453 · 126110.1038/nature06942 ↗
2. Luo · Chem. Rev. · 2016 · 116 · 1357110.1021/acs.chemrev.6b00228 ↗
3. Pieters · Chem. Soc. Rev. · 2016 · 45 · 2410.1039/C5CS00157A ↗
4. Fegan · Chem. Rev. · 2010 · 110 · 331510.1021/cr8002888 ↗
5. Whitesides · Science · 2002 · 295 · 241810.1126/science.1070821 ↗
6. Fratzl · Prog. Mater. Sci. · 2007 · 52 · 126310.1016/j.pmatsci.2007.06.001 ↗
7. Heim · Chem. Soc. Rev. · 2010 · 39 · 15610.1039/B813273A ↗
8. Lv · Chem. Soc. Rev. · 2021 · 50 · 395710.1039/D0CS01349H ↗
9. Luo · Chem. Rev. · 2016 · 116 · 1357110.1021/acs.chemrev.6b00228 ↗
10. Lai · Trends Cell Biol. · 2012 · 22 · 65310.1016/j.tcb.2012.08.004 ↗
11. Bandmann · Exp. Cell Res. · 1974 · 88 · 6310.1016/0014-4827(74)90618-1 ↗
12. Gallin · J. Cell Biol. · 1974 · 62 · 59410.1083/jcb.62.3.594 ↗
13. Niggli · J. Cell. Sci. · 2003 · 116 · 81910.1242/jcs.00306 ↗
14. Adams · J. Biol. Chem. · 2016 · 291 · 2069210.1074/jbc.M116.732719 ↗
15. George · J. Cell Sci. · 2013 · 126 · 31210.1242/jcs.116244 ↗
16. Kuan · Chem. Soc. Rev. · 2018 · 47 · 906910.1039/C8CS00590G ↗
17. Gonen · Science · 2015 · 348 · 136510.1126/science.aaa9897 ↗
18. King · Nature · 2014 · 510 · 10310.1038/nature13404 ↗
19. bai · Chem. Soc. Rev. · 2016 · 45 · 275610.1039/C6CS00004E ↗
20. Macfarlane · Science · 2011 · 334 · 20410.1126/science.1210493 ↗
21. King · Nature · 2014 · 510 · 10310.1038/nature13404 ↗
22. Gonen · Science · 2015 · 348 · 136510.1126/science.aaa9897 ↗
23. Mou · Nature · 2015 · 525 · 23010.1038/nature14874 ↗
24. Ikkala · Chem. Comm. · 2004 · 19 · 213110.1039/b403983a ↗
25. O'Leary · Nat. Chem. · 2011 · 3 · 82110.1038/nchem.1123 ↗
26. Fujii · Macromolecules · 2020 · 53 · 1102710.1021/acs.macromol.0c02015 ↗
27. Bayer · Langmuir · 2010 · 26 · 1381510.1021/la101831x ↗
28. Yanai · Angew. Chem., Int. Ed. · 2012 · 51 · 563810.1002/anie.201109132 ↗
29. Lewandowski · Soft Matter · 2009 · 5 · 88610.1039/B812257A ↗
30. Eom · Angew. Chem., Int. Ed. · 2015 · 54 · 1320410.1002/anie.201504248 ↗
31. Kwon · Angew. Chem., Int. Ed. · 2010 · 49 · 823210.1002/anie.201003302 ↗
32. Kwon · J. Am. Chem. Soc. · 2011 · 133 · 1761810.1021/ja2082476 ↗
33. Kwon · Nat. Commun. · 2015 · 6 · 874710.1038/ncomms9747 ↗
34. Yoo · J. Am. Chem. Soc. · 2015 · 137 · 215910.1021/ja510840v ↗
35. Yoon · Chem. Commun. · 2016 · 52 · 525010.1039/C6CC00502K ↗
36. Gong · ChemPlusChem · 2019 · 84 · 48110.1002/cplu.201900027 ↗
37. Lim · Chem. – Eur. J. · 2019 · 25 · 222610.1002/chem.201805783 ↗
38. Cochran · Protein Sci. · 2001 · 10 · 46310.1110/ps.31001 ↗
39. Oh · Small · 2021 · 17 · 210252510.1002/smll.202102525 ↗
40. Wang · Polym. Chem. · 2016 · 7 · 142910.1039/C5PY01925G ↗
41. Peng · Macromol. Rapid Commun. · 2016 · 37 · 176510.1002/marc.201600476 ↗
42. Zhang · J. Am. Chem. Soc. · 2017 · 139 · 382210.1021/jacs.7b00039 ↗
43. Wall · Front. Physiol. · 2012 · 3 · 36910.3389/fphys.2012.00369 ↗