journal article·2021Open access

LEAFY protein crystals with a honeycomb structure as a platform for selective preparation of outstanding stable bio-hybrid materials

Lucile Chiari, Philippe Carpentier, Sylvie Kieffer-Jaquinod, Alice Gogny, Julien Perard, Stéphane Ravanel, David Cobessi, Stéphane Ménage, Renaud Dumas, Olivier Hamelin

Nanoscale· Volume 13· Issue 19

Abstract

Well-organized protein assemblies offer many properties that justify their use for the design of innovative bionanomaterials. Herein, crystals of the oligomerization domain of the LEAFY protein from Ginkgo biloba, organized in a honeycomb architecture, were used as a modular platform for the selective grafting of a ruthenium-based complex. The resulting bio-hybrid crystalline material was fully characterized by UV-visible and Raman spectroscopy and by mass spectrometry and LC-MS analysis after selective enzymatic digestion. Interestingly, insertion of complexes within the tubular structure affords an impressive increase in stability of the crystals, eluding the use of stabilizing cross-linking strategies.
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Research context

OpenAlex topics: Supramolecular Self-Assembly in Materials · Inorganic Fluorides and Related Compounds · Supramolecular Chemistry and Complexes

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Affiliations

Univ. Grenoble Alpes

CEA

CNRS

IRIG-LCBM

UMR5249

INSERM

38000 Grenoble

France

INRAE

Grenoble

Funding

LABoratoires d’EXcellence ARCANE · Centre National de la Recherche Scientifique · Commissariat à l'Énergie Atomique et aux Énergies Alternatives

References (70)

Show source-provided references
1. Feynman · Eng. Sci. · 1960 · 23 · 22
2. Bayda · Molecules · 2020 · 25 · 11210.3390/molecules25010112 ↗
3. Yuan · Angew. Chem., Int. Ed. · 2019 · 58 · 1811610.1002/anie.201911782 ↗
4. Yuan · Nat. Rev. Chem. · 2019 · 3 · 56710.1038/s41570-019-0129-8 ↗
5. Wang · Nanomaterials · 2019 · 9 · 28510.3390/nano9020285 ↗
6. Kuan · Chem. Soc. Rev. · 2018 · 47 · 906910.1039/C8CS00590G ↗
7. Luo · Chem. Rev. · 2016 · 116 · 1357110.1021/acs.chemrev.6b00228 ↗
8. Pieters · Chem. Soc. Rev. · 2016 · 45 · 2410.1039/C5CS00157A ↗
9. Abe · Chem. Commun. · 2016 · 52 · 649610.1039/C6CC01355D ↗
10. Heddle · Curr. Opin. Struct. Biol. · 2017 · 43 · 14810.1016/j.sbi.2017.03.007 ↗
11. Luo · Chem. Rev. · 2016 · 116 · 1357110.1021/acs.chemrev.6b00228 ↗
12. Matsuo · Bioorg. Med. Chem. · 2014 · 22 · 563810.1016/j.bmc.2014.06.021 ↗
13. Sanghamitra · Chem. Commun. · 2013 · 49 · 411410.1039/C2CC36935D ↗
14. Yokoi · Chem. Commun. · 2011 · 47 · 207410.1039/c0cc03015e ↗
15. Abe · J. Am. Chem. Soc. · 2008 · 130 · 1051210.1021/ja802463a ↗
16. Margolin · Angew. Chem., Int. Ed. · 2001 · 40 · 220410.1002/1521-3773(20010618)40:12<2204::AID-ANIE2204>3.0.CO;2-J ↗
17. Tabe · Appl. Catal., B · 2018 · 237 · 112410.1016/j.apcatb.2018.01.046 ↗
18. Lopez · J. Am. Chem. Soc. · 2017 · 139 · 1799410.1021/jacs.7b09343 ↗
19. Abe · Chem. Commun. · 2016 · 52 · 649610.1039/C6CC01355D ↗
20. Abe · RSC Adv. · 2015 · 5 · 2136610.1039/C4RA16748A ↗
21. Sanghamitra · Chem. Commun. · 2013 · 49 · 411410.1039/C2CC36935D ↗
22. Ueno · Chem. – Asian J. · 2013 · 8 · 164610.1002/asia.201300347 ↗
23. Cavazza · Nat. Chem. · 2010 · 49 · 7014
24. Kostiainen · Nat. Nanotechnol. · 2013 · 8 · 5210.1038/nnano.2012.220 ↗
25. Setaro · Nano Lett. · 2015 · 15 · 124510.1021/nl5044055 ↗
26. Datta · 3 Biotech · 2013 · 3 · 110.1007/s13205-012-0071-7 ↗
27. Sayou · Nat. Commun. · 2016 · 7 · 1122210.1038/ncomms11222 ↗
28. Denay · Curr. Opin. Plant Biol. · 2017 · 35 · 1510.1016/j.pbi.2016.09.003 ↗
29. Svensson · IUCrJ · 2019 · 6 · 82210.1107/S2052252519008017 ↗
30. Kamdar · Molecules · 2019 · 24 · 49410.3390/molecules24030494 ↗
31. Blakemore · Chem. Rev. · 2015 · 115 · 1297410.1021/acs.chemrev.5b00122 ↗
32. Ashford · Chem. Rev. · 2015 · 115 · 1300610.1021/acs.chemrev.5b00229 ↗
33. Iali · Angew. Chem., Int. Ed. · 2015 · 54 · 841510.1002/anie.201501180 ↗
34. Kärkäs · Chem. Rev. · 2014 · 114 · 1186310.1021/cr400572f ↗
35. Paul · Inorg. Chem. · 2011 · 50 · 116710.1021/ic1024923 ↗
36. Tong · Chem. Sci. · 2016 · 7 · 65910.1039/C6SC02766K ↗
37. Chen · Transition Met. Chem. · 2019 · 44 · 34910.1007/s11243-018-00301-3 ↗
38. Gunnoo · ChemBioChem · 2016 · 17 · 52910.1002/cbic.201500667 ↗
39. Chalker · Chem. – Asian J. · 2009 · 4 · 63010.1002/asia.200800427 ↗
40. Garman · Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr. · 2010 · 66 · 33910.1107/S0907444910008656 ↗
41. Burmeister · Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr. · 2000 · 56 · 32810.1107/S0907444999016261 ↗
42. Nielsen · Nat. Methods · 2008 · 5 · 45910.1038/nmeth0608-459 ↗
43. Muller · Mol. Cell. Proteomics · 2017 · 16.7 · 117310.1074/mcp.M116.064048 ↗
44. Suttapitugsakul · Mol. Biosyst. · 2017 · 13 · 257410.1039/C7MB00393E ↗
45. Boja · Anal. Chem. · 2001 · 73 · 357610.1021/ac0103423 ↗
46. von Stetten · Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr. · 2015 · 71 · 1510.1107/S139900471401517X ↗
47. Carpentier · J. Appl. Crystallogr. · 2007 · 40 · 111310.1107/S0021889807044202 ↗
48. Kaveevivitchai · Inorg. Chem. · 2012 · 51 · 293010.1021/ic202174j ↗
49. Wasylenko · Inorg. Chem. · 2010 · 49 · 220210.1021/ic902024s ↗
50. Kärkäs · Chem. Rev. · 2014 · 114 · 1186310.1021/cr400572f ↗
51. Chen · Angew. Chem., Int. Ed. · 2009 · 48 · 110.1002/anie.200890275 ↗
52. Hamelin · Inorg. Chem. · 2011 · 50 · 795210.1021/ic201431z ↗
53. Denisova · J. Mol. Struct. · 2007 · 828 · 110.1016/j.molstruc.2006.05.020 ↗
54. Mallick · J. Phys. Chem. · 1988 · 92 · 562810.1021/j100331a018 ↗
55. Strommen · J. Phys. Chem. · 1990 · 94 · 135710.1021/j100367a031 ↗
56. Breitinger · J. Mol. Struct. · 1995 · 349 · 4510.1016/0022-2860(95)08705-Z ↗
57. Vergara · Inorg. Chem. · 2013 · 52 · 415710.1021/ic4004142 ↗
58. Hurst · Inorg. Chem. · 1992 · 31 · 101010.1021/ic00032a017 ↗
59. Bazylewiski · RSC Adv. · 2017 · 7 · 296410.1039/C6RA25879D ↗
60. Parker · Chem. Phys. · 2013 · 424 · 7510.1016/j.chemphys.2013.04.020 ↗
61. Joo · J. Phys. Chem. · 1989 · 93 · 142210.1021/j100341a048 ↗
62. Chen · J. Phys. Chem. B · 1997 · 101 · 699510.1021/jp970423w ↗
63. Suttapitugsakul · Mol. BioSyst. · 2017 · 21 · 257410.1039/C7MB00393E ↗
64. Baranoff · Inorg. Chem. · 2002 · 41 · 121510.1021/ic011014o ↗
65. Ross · Inorg. Chem. · 1989 · 28 · 101310.1021/ic00305a007 ↗
66. Rillema · Inorg. Chem. · 1992 · 31 · 160010.1021/ic00035a016 ↗
67. Lameijer · J. Am. Chem. Soc. · 2019 · 141 · 35210.1021/jacs.8b10264 ↗
68. Yan · Sci. Rep. · 2016 · 6 · 3477010.1038/srep34770 ↗
69. Roy · Chem. Rev. · 2004 · 104 · 370510.1021/cr0204707 ↗
70. Margolin · Angew. Chem., Int. Ed. · 2001 · 40 · 220410.1002/1521-3773(20010618)40:12<2204::AID-ANIE2204>3.0.CO;2-J ↗