Lysozyme is Sterically Trapped Within the Silica Cage in Bioinspired Silica–Lysozyme Composites: A Multi-Technique Understanding of Elusive Protein–Material Interactions
Source abstract
Abstract
Lysozyme is widely known to promote the formation of condensed silica networks from solutions containing silicic acid, in a reproducible and cost-effective way. However, little is known about the fate of the protein after the formation of the silica particles. Also, the relative arrangement of the different components in the resulting material is a matter of debate. In this study, we investigate the nature of the protein-silica interactions by means of solid-state nuclear magnetic resonance spectroscopy, small-angle X-ray scattering, and electron microscopy. We find that lysozyme and silica are in intimate contact and strongly interacting, but their interaction is neither covalent nor electrostatic: lysozyme is mostly trapped inside the silica by steric effects.
Source: openalex_inverted_index · Quality: baseline
Research context
OpenAlex topics: Iron oxide chemistry and applications · Radioactive element chemistry and processing · Enzyme Structure and Function
SciVX discovery tags are terminology-based. OpenAlex topics are source-provided classifications.
Affiliations
Magnetic Resonance Center (CERM), University of Florence, via L. Sacconi 6, Sesto Fiorentino 50019, Italy
Department of Chemistry “Ugo Schiff”, University of Florence, via della Lastruccia 3, Sesto Fiorentino 50019, Italy
Consorzio per lo Sviluppo dei Sistemi a Grande Interfase (CSGI), via della Lastruccia, 3, Sesto Fiorentino 50019, Italy
CERTEMA S.c.a.r.l., S.P. Del Cipressino Km 10, Cinigiano 58044, Italy
Department of Chemistry, University of Alberta, Edmonton Alberta T6G 2G2, Canada
Department of Chemistry, Bar-Ilan University, Ramat Gan 5290002, Israel
Consorzio Interuniversitario Risonanze Magnetiche di Metalloproteine (CIRMMP), via L. Sacconi 6, Sesto Fiorentino 50019, Italy
Funding
Ministero dell'Universit? e della Ricerca
References (77)
Show source-provided references
1. 10.1021/ac00218a72110.1021/ac00218a721 ↗
2. 10.1021/ja035044x10.1021/ja035044x ↗
3. Pagliaro M. · 200910.1039/9781847557162 ↗
4. 10.1007/s13204-021-01869-610.1007/s13204-021-01869-6 ↗
5. 10.1002/adfm.20050061610.1002/adfm.200500616 ↗
6. 10.1007/s00253-012-4568-010.1007/s00253-012-4568-0 ↗
7. 10.1021/ar068129m10.1021/ar068129m ↗
8. 10.1016/j.actbio.2020.05.01710.1016/j.actbio.2020.05.017 ↗
9. 10.1002/smll.20050037610.1002/smll.200500376 ↗
10. 10.1016/j.jtice.2020.05.00810.1016/j.jtice.2020.05.008 ↗
11. 10.1021/cm071011v10.1021/cm071011v ↗
12. 10.3390/biom1101004310.3390/biom11010043 ↗
13. 10.1002/anie.20211593010.1002/anie.202115930 ↗
14. 10.1021/acs.jpclett.1c0344910.1021/acs.jpclett.1c03449 ↗
15. 10.1021/la011106q10.1021/la011106q ↗
16. 10.3389/fmats.2018.0001910.3389/fmats.2018.00019 ↗
17. 10.3762/bjnano.10.1710.3762/bjnano.10.17 ↗
18. 10.1186/1471-2164-8-16310.1186/1471-2164-8-163 ↗
19. 10.1021/la049720010.1021/la0497200 ↗
20. 10.1021/acs.langmuir.1c0271910.1021/acs.langmuir.1c02719 ↗
21. 10.1021/acs.langmuir.1c0189910.1021/acs.langmuir.1c01899 ↗
22. 10.1021/acs.langmuir.1c0166610.1021/acs.langmuir.1c01666 ↗
23. 10.1021/acs.langmuir.2c0019110.1021/acs.langmuir.2c00191 ↗
24. 10.1021/acs.langmuir.1c0268210.1021/acs.langmuir.1c02682 ↗
25. 10.1002/anie.20100782410.1002/anie.201007824 ↗
26. 10.1016/j.bpc.2020.10653310.1016/j.bpc.2020.106533 ↗
27. 10.1016/j.bpc.2021.10671410.1016/j.bpc.2021.106714 ↗
28. 10.1016/j.ccr.2016.06.00310.1016/j.ccr.2016.06.003 ↗
29. 10.1529/biophysj.105.07024310.1529/biophysj.105.070243 ↗
30. 10.1021/ja908102810.1021/ja9081028 ↗
31. 10.1002/mrc.433110.1002/mrc.4331 ↗
32. Mroue K. H. · 2017 · 92 · 365
33. 10.1016/j.actbio.2022.03.03210.1016/j.actbio.2022.03.032 ↗
34. 10.1002/adfm.20170732110.1002/adfm.201707321 ↗
35. 10.1038/srep3088310.1038/srep30883 ↗
36. 10.1021/acs.accounts.8b0009210.1021/acs.accounts.8b00092 ↗
37. 10.1021/acs.chemmater.1c0347710.1021/acs.chemmater.1c03477 ↗
38. Brunner E. · 2007 · 1910.1002/9783527619443.ch26 ↗
39. 10.1002/anie.20150732710.1002/anie.201507327 ↗
40. 10.1021/acs.langmuir.6b0331110.1021/acs.langmuir.6b03311 ↗
41. 10.1016/0141-8130(83)90047-810.1016/0141-8130(83)90047-8 ↗
42. 10.1021/bi00320a00710.1021/bi00320a007 ↗
43. 10.1021/bi00345a03110.1021/bi00345a031 ↗
44. 10.1002/bip.36029141110.1002/bip.360291411 ↗
45. 10.1002/bip.36033121210.1002/bip.360331212 ↗
46. 10.1021/bi00066a01210.1021/bi00066a012 ↗
47. 10.1023/a:100830511842610.1023/a:1008305118426 ↗
48. 10.1006/jmre.2000.202910.1006/jmre.2000.2029 ↗
49. 10.1016/s1090-7807(03)00253-210.1016/s1090-7807(03)00253-2 ↗
50. 10.1002/cbic.20050008510.1002/cbic.200500085 ↗
51. 10.1016/j.bbapap.2006.08.01510.1016/j.bbapap.2006.08.015 ↗
52. 10.1007/s10858-013-9776-010.1007/s10858-013-9776-0 ↗
53. 10.1002/cmr.a.2131810.1002/cmr.a.21318 ↗
54. 10.1116/1.498327310.1116/1.4983273 ↗
55. 10.1021/ja046458910.1021/ja0464589 ↗
56. 10.1002/cphc.20150054910.1002/cphc.201500549 ↗
57. Mirau P. A. · 2014 · 9510.1007/978-1-4614-9446-1_4 ↗
58. 10.1093/nar/gkm95710.1093/nar/gkm957 ↗
59. 10.1021/acs.biomac.1c0049510.1021/acs.biomac.1c00495 ↗
60. 10.1021/ja00042a01810.1021/ja00042a018 ↗
61. 10.1021/jacs.5b0780910.1021/jacs.5b07809 ↗
62. 10.1002/zaac.20090023710.1002/zaac.200900237 ↗
63. 10.1002/chem.20150361310.1002/chem.201503613 ↗
64. 10.1107/s002188989500529210.1107/s0021889895005292 ↗
65. 10.1016/j.ssnmr.2005.10.01010.1016/j.ssnmr.2005.10.010 ↗
66. 10.1016/j.ssnmr.2014.12.00710.1016/j.ssnmr.2014.12.007 ↗
67. 10.1016/s0009-2614(99)01174-410.1016/s0009-2614(99)01174-4 ↗
68. 10.1016/s0009-2614(02)00060-x10.1016/s0009-2614(02)00060-x ↗
69. 10.1063/1.274603910.1063/1.2746039 ↗
70. 10.1063/1.168006110.1063/1.1680061 ↗
71. 10.1006/jmra.1996.002410.1006/jmra.1996.0024 ↗
72. 10.1021/acs.analchem.9b0542010.1021/acs.analchem.9b05420 ↗
73. 10.1016/0079-6565(91)80006-n10.1016/0079-6565(91)80006-n ↗
74. 10.1016/j.gca.2013.05.04710.1016/j.gca.2013.05.047 ↗
75. 10.1016/0022-3093(89)90276-710.1016/0022-3093(89)90276-7 ↗
76. 10.1039/d0ra04995f10.1039/d0ra04995f ↗
77. 10.1016/j.gca.2004.11.01210.1016/j.gca.2004.11.012 ↗