Cation–π interaction in DOPA-deficient mussel adhesive protein mfp-1
Source abstract
Abstract
Here we report the possible contribution of cation-π interaction to underwater adhesion of mussels by using DOPA-deficient recombinant mussel adhesive proteins. Considering the instability of DOPA in an oxidative environment, the cation-π interaction in DOPA-deficient biopolymers provides a complementary cross-linking mechanism for the design of novel underwater adhesives.
Source: openalex_inverted_index · Quality: candidate unverified · Source record ↗
Research context
OpenAlex topics: Polymer Surface Interaction Studies · Force Microscopy Techniques and Applications · Marine Biology and Environmental Chemistry
SciVX discovery tags are terminology-based. OpenAlex topics are source-provided classifications.
Affiliations
School of Environmental Science and Engineering
Division of Integrative Biosciences and Biotechnology
Pohang University of Science and Technology
Pohang
Korea
Department of Chemical and Materials Engineering
University of Alberta
Edmonton
Canada
Department of Physics
Asia Pacific Center for Theoretical Physics
Funding
Natural Sciences and Engineering Research Council of Canada
References (46)
Show source-provided references
1. Waite · Science · 1983 · 212 · 103810.1126/science.212.4498.1038 ↗
2. Lee · Nature · 2007 · 448 · 33810.1038/nature05968 ↗
3. Kamino · Biofouling · 2013 · 29 · 73510.1080/08927014.2013.800863 ↗
4. Stewart · J. Polym. Sci., Part B: Polym. Phys. · 2013 · 49 · 75710.1002/polb.22256 ↗
5. Burkett · J. Am. Chem. Soc. · 2010 · 132 · 1253110.1021/ja104996y ↗
6. Hennebert · Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. · 2014 · 111 · 631710.1073/pnas.1400089111 ↗
7. Waite · J. Adhes. · 2005 · 81 · 29710.1080/00218460590944602 ↗
8. Lee · Annu. Rev. Mater. Res. · 2011 · 41 · 9910.1146/annurev-matsci-062910-100429 ↗
9. Waite · J. Biol. Chem. · 1983 · 258 · 291110.1016/S0021-9258(18)32805-9 ↗
10. Lee · Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. · 2006 · 103 · 1299910.1073/pnas.0605552103 ↗
11. Sever · Angew. Chem., Int. Ed. · 2004 · 43 · 44710.1002/anie.200490073 ↗
12. Yu · J. Am. Chem. Soc. · 1999 · 121 · 582510.1021/ja990469y ↗
13. Deming · Curr. Opin. Chem. Biol. · 1999 · 3 · 10010.1016/S1367-5931(99)80018-0 ↗
14. Silverman · Mar. Biotechnol. · 2007 · 9 · 66110.1007/s10126-007-9053-x ↗
15. Yu · Nat. Chem. Biol. · 2012 · 7 · 58810.1038/nchembio.630 ↗
16. Yu · Adv. Mater. · 2011 · 23 · 236210.1002/adma.201003580 ↗
17. Wei · J. Am. Chem. Soc. · 2012 · 135 · 37710.1021/ja309590f ↗
18. Zeng · Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. · 2010 · 107 · 1285010.1073/pnas.1007416107 ↗
19. Hwang · J. Biol. Chem. · 2010 · 285 · 2585010.1074/jbc.M110.133157 ↗
20. Hwang · Soft Matter · 2012 · 8 · 564010.1039/c2sm25173f ↗
21. Lu · Biomaterials · 2012 · 33 · 190310.1016/j.biomaterials.2011.11.021 ↗
22. Dougherty · Science · 1996 · 271 · 16310.1126/science.271.5246.163 ↗
23. Ma · Chem. Rev. · 1997 · 97 · 130310.1021/cr9603744 ↗
24. Waksman · Nature · 1992 · 358 · 64610.1038/358646a0 ↗
25. Zacharias · Trends Pharmacol. Sci. · 2002 · 23 · 28110.1016/S0165-6147(02)02027-8 ↗
26. Salonen · Angew. Chem., Int. Ed. · 2011 · 50 · 480810.1002/anie.201007560 ↗
27. Kearney · J. Am. Chem. Soc. · 1993 · 115 · 990710.1021/ja00075a006 ↗
28. Mecozzi · J. Am. Chem. Soc. · 1996 · 118 · 230710.1021/ja9539608 ↗
29. Gallivan · J. Am. Chem. Soc. · 2000 · 122 · 87010.1021/ja991755c ↗
30. Wu · J. Am. Chem. Soc. · 2008 · 130 · 1255410.1021/ja802117s ↗
31. Mahadevi · Chem. Rev. · 2013 · 113 · 210010.1021/cr300222d ↗
32. MacKinnon · Science · 1990 · 250 · 27610.1126/science.2218530 ↗
33. Ahern · J. Gen. Physiol. · 2006 · 128 · 64910.1085/jgp.200609654 ↗
34. Unwin · Nature · 1995 · 373 · 3710.1038/373037a0 ↗
35. Schmitt · J. Med. Chem. · 1999 · 42 · 306610.1021/jm990093z ↗
36. Pletneva · J. Am. Chem. Soc. · 2001 · 123 · 623210.1021/ja010401u ↗
37. Mazza · EMBO J. · 2007 · 26 · 197210.1038/sj.emboj.7601605 ↗
38. Lu · Angew. Chem., Int. Ed. · 2013 · 52 · 394410.1002/anie.201210365 ↗
39. Israelachvili · Rep. Prog. Phys. · 2010 · 73 · 03660110.1088/0034-4885/73/3/036601 ↗
40. J. N. Israelachvili , Intermolecular and Surface Forces, Academic press, revised 3rd edn, 2011
41. Kanyalkar · Biomaterials · 2002 · 23 · 38910.1016/S0142-9612(01)00117-X ↗
42. Hwang · Protein Sci. · 2012 · 21 · 168910.1002/pro.2147 ↗
43. Mou · FEBS Lett. · 1995 · 371 · 27910.1016/0014-5793(95)00906-P ↗
44. Valtiner · J. Am. Chem. Soc. · 2012 · 134 · 176410.1021/ja209653n ↗
45. Grosberg · Rev. Mod. Phys. · 2002 · 74 · 32910.1103/RevModPhys.74.329 ↗
46. Dobrynin · Prog. Polym. Sci. · 2005 · 30 · 104910.1016/j.progpolymsci.2005.07.006 ↗